Chapitre 3

LA FONCTION ANTICORPS : Les immunoglobulines

Les immunoglobulines (Ig) sont des glycoprotéines dont la fonction est déclenchée par l’introduction d’un antigène et qui sont capables de reconnaitre et de réagir avec l’antigène qui a suscité leur synthèse.

Elles ont une double fonction : - reconnaissance et

                                                  - fonctions effectrices

En 1928, HEIDELBEREGER montre que ces substances regroupées sous le terme d’anticorps sont de nature protéique, leur aptitude à précipiter avec les sels neutres les classent parmi les globulines.

En 1938, TISELIUS et KABAT montrent que les anticorps sont principalement localisés parmi les protéines sériques lentes à la migration par électrophorèse.

SVEDBERG montre que les anticorps ne migrent pas tous a la même vitesse lors d’une ultracentrifugation. Il prouve ainsi l’hétérogénéité des anticorps (VS : 7S et 19S).

La technique d’immunoélectrophorèse permet ensuite de distinguer plusieurs classes d’immunoglobulines (voir tableau n°1).

Tableau n°1 – les différentes classes d’immunoglobulines

Electrophorèse

Nomenclature

V S

P.M

%

 

Gamma γ

Ig G

7S

16x104

70 à 90

 

Beta b

Ig M

19S

10x105

3 à 10

 

Beta b

Ig A

7 - 13 S

     16 à 50 x 104         

5 à 25

 

Beta b lente

Ig D

7S

17x104

0 ,2

 

Gamma γ rapide

          Ig E

8S

185x103

0,01

 

 

  1. Etude structurale : (ex : IgG )

  2. Structures des chaines légères et lourdes 

  3. Structure des autres immunoglobulines 

  4. Propriétés biologiques 

  5. Rôle immunitaire des immunoglobulines