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Chapitre 3
LA FONCTION ANTICORPS : Les immunoglobulines
Les immunoglobulines (Ig) sont des glycoprotéines dont la fonction est déclenchée par l’introduction d’un antigène et qui sont capables de reconnaitre et de réagir avec l’antigène qui a suscité leur synthèse.
Elles ont une double fonction : - reconnaissance et
- fonctions effectrices
En 1928, HEIDELBEREGER montre que ces substances regroupées sous le terme d’anticorps sont de nature protéique, leur aptitude à précipiter avec les sels neutres les classent parmi les globulines.
En 1938, TISELIUS et KABAT montrent que les anticorps sont principalement localisés parmi les protéines sériques lentes à la migration par électrophorèse.
SVEDBERG montre que les anticorps ne migrent pas tous a la même vitesse lors d’une ultracentrifugation. Il prouve ainsi l’hétérogénéité des anticorps (VS : 7S et 19S).
La technique d’immunoélectrophorèse permet ensuite de distinguer plusieurs classes d’immunoglobulines (voir tableau n°1).
Tableau n°1 – les différentes classes d’immunoglobulines
Electrophorèse |
Nomenclature |
V S |
P.M |
% |
|
Gamma γ |
Ig G |
7S |
16x104 |
70 à 90 |
|
Beta b |
Ig M |
19S |
10x105 |
3 à 10 |
|
Beta b |
Ig A |
7 - 13 S |
16 à 50 x 104 |
5 à 25 |
|
Beta b lente |
Ig D |
7S |
17x104 |
0 ,2 |
|
Gamma γ rapide |
Ig E |
8S |
185x103 |
0,01 |
|
Etude structurale : (ex : IgG )
Structures des chaines légères et lourdes
Structure des autres immunoglobulines
Propriétés biologiques
Rôle immunitaire des immunoglobulines