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) or small organic molecules. Complex organic cofactors synthesized or derived from vitamins are called coenzymes. When a cofactor is tightly bound (sometimes covalently), it is often called a prosthetic group.

and bicarbonate.

) from substrates.

4.4. Regulation of catalytic activity

Cells regulate enzyme activity to adjust metabolic fluxes to physiological needs. Modulators include:

·         Activators that increase activity.

·         Inhibitors that decrease activity.

·         Allosteric effectors that bind regulatory sites and shift enzyme conformation.

·         Covalent modifications (e.g., phosphorylation), which can switch enzymes on/off or tune activity.

·         Changes in enzyme abundance (gene expression, degradation).

Example:

·         • Phosphofructokinase (PFK) is activated by AMP and inhibited by ATP, linking glycolytic flux to cellular energy status.

5. Enzyme Classification 

The International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) established a systematic classification (EC numbers). Enzymes are grouped into major classes based on the type of reaction catalyzed.

Each enzyme is assigned an EC number with four digits: the first digit indicates the class, followed by subclass, sub-subclass, and a serial identifier for the specific enzyme.

6. The Enzyme Active Site

The active site is a specialized region—often a pocket or cavity—where substrate binding and catalysis occur. Substrate recognition relies mainly on noncovalent interactions (hydrogen bonds, ionic interactions, van der Waals forces, and hydrophobic effects). These interactions are individually weak but collectively strong and highly specific.

The active site is commonly divided into:

·         Binding (recognition) site: ensures shape and chemical complementarity with the substrate.

·         Catalytic site: contains residues and cofactors directly involved in bond breaking/forming.

Types of amino acids contributing to active-site function (functional view):

·         Structural (contributor) residues: help maintain the correct 3D architecture required for ligand binding.

·         Auxiliary residues: allow mobility and local conformational adjustments near the active site.

·         Contact/catalytic residues: directly participate in catalysis (e.g., acid–base chemistry, nucleophilic attack) and interact with key substrate groups.

Many enzymes stabilize the transition state more strongly than the substrate, which is a major reason they lower activation energy.

7. Enzyme–Substrate Interaction Models

Enzymatic catalysis begins with substrate binding to the active site, forming an enzyme–substrate (ES) complex. Several conceptual models describe how enzymes recognize substrates and achieve catalysis.

7.1. Fischer’s lock-and-key model

In this classical model, the active site is considered pre-formed and complementary in shape to the substrate—like a key fitting into a lock. It highlights specificity but does not fully account for protein flexibility.

7.2. Koshland’s induced-fit model

In the induced-fit model, substrate binding triggers conformational changes in the enzyme. These changes optimize interactions and align catalytic groups for the reaction. This model better explains enzyme flexibility and many cases of high specificity.

7.3. Strain (Jencks) model / transition-state stabilization

This perspective emphasizes that binding can distort (strain) the substrate and/or enzyme toward a transition-state-like geometry, reducing the activation energy. The enzyme effectively ‘pays’ some energetic cost through binding energy to facilitate catalysis.

This Course Covers The Whole Algebra Program For 1st Years ST LMD

En 1854 le mathématicien anglais  Georges Boole a développé une algèbre qui se base sur deux valeurs le VRAI et le FAUX pour une variable booléenne, et sur un ensemble d’opérateurs (NON, ET, OU..). Les informaticiens ce sont basé sur cette logique pour construire les circuits des ordinateurs vue que le rôle de chaque circuit peut être traduit par une fonction booléenne.  Les deux états d'une variable booléenne sont associés à deux niveaux de tension : V(0) et V(1) pour les états 0 et 1 respectivement.

Contenu du cours

Le cours comporte six chapitres. Le premier chapitre explique le rôle de l’activité de l’eau dans les altérations alimentaires et la détermination des isothermes de sorption et leurs intérêts en industries agroalimentaires. Le deuxième chapitre traite des différentes sources d’altérations, qui sont des sources chimiques et naturelles ainsi que des contaminations microbiologiques. Les trois chapitres suivants décrivent les différents types de détérioration des aliments et leurs causes. Il s’agit des altérations, enzymatiques, physico-chimiques, biologiques et de l’oxydation des lipides. Le dernier chapitre montre l’influence des technologies de transformation sur la qualité nutritionnelle des aliments.

L'amélioration génétique des plantes est une discipline scientifique qui vise à créer de nouvelles variétés végétales répondant aux besoins des populations humaines. Elle est une branche de la biologie végétale qui s'appuie sur les connaissances de la génétique, de la physiologie et de botanique.

A l'issue de ce module, les étudiants seront en mesure de :

 ·        Comprendre les principes fondamentaux de la génétique, de l'évolution et des ressources phytogénétiques.

·        Identifier les différents types de variation génétique et leur rôle dans l'amélioration des plantes.

·        Décrire les différentes méthodes d'amélioration des plantes autogames.

·        Analyser les méthodes de sélection pour améliorer la stabilité, la qualité et les caractères physiologiques des plantes.

·        Comprendre les techniques de sélection les plus récentes.